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一種酶改性制備低凝膠性高分散性大豆蛋白的方法

文檔序號:433533閱讀:405來源:國知局
專利名稱:一種酶改性制備低凝膠性高分散性大豆蛋白的方法
技術(shù)領(lǐng)域
本發(fā)明提供了一種利用酶制劑來改性過渡態(tài)大豆蛋白得到具有高級功能性(比如低凝膠性和高分散性)的產(chǎn)品,且沒有與大豆產(chǎn)品相聯(lián)系的通常的苦味和豆腥味,屬于大豆深加工技術(shù)領(lǐng)域。
背景技術(shù)
大豆分離蛋白是以低溫脫溶大豆粕為原料生產(chǎn)的一種蛋白類食品添加劑,含氮量在90%以上且具有多種功能特性如乳化性、膠凝性、防水性等,其營養(yǎng)豐富不含膽固醇,是植物蛋白中為數(shù)不多的可替代動物蛋白的品種之一,營養(yǎng)價值可與牛肉、雞蛋、牛奶等媲美。
大豆分離蛋白粘度隨濃度的增大而顯著增加,通常在12%時就開始形成凝膠。這一點極大的限制了分離蛋白在食品中的應(yīng)用。比如某些嬰兒食品和乳制品要求添加其中的蛋白不能由于產(chǎn)品放置時間的延長而硬化或沉淀,飲料和沖調(diào)飲料用分離蛋白也不能具有凝膠性。為了避免大豆分離蛋白的凝膠的可能,大豆分離蛋白在應(yīng)用于此類產(chǎn)品前可以先進(jìn)行酶水解。
早在20世紀(jì)七八十年代,美國Adler-Nissen等就對大豆蛋白的酶水解作了大量的研究工作,認(rèn)為酶水解可以破壞大豆蛋白的凝膠性,但用蛋白酶這種水解酶分解大豆蛋白這樣的天然形式的蛋白,通常是很難的。大豆分離蛋白中的主要成分為7s和11s蛋白。多肽鏈緊密折疊在一起,疏水氨基酸在其內(nèi)部形成疏水區(qū)域,外面被親水外殼所包裹,這些亞基又彼此結(jié)合形成復(fù)雜的球狀四級結(jié)構(gòu),所以大豆蛋白分子對酶解有很強的抵抗力。若欲得到分離蛋白類產(chǎn)品,可以先采用加熱的方法使蛋白部分展開,將疏水基團部分暴露,即先對蛋白物理變性再進(jìn)行水解。
關(guān)于球蛋白的變性和水解機制,Lingderstrm-Lang在1952年提出了這樣的概念天然蛋白是先經(jīng)過變性,再經(jīng)初步水解得到一個變構(gòu)的中間態(tài)產(chǎn)物,接著酶進(jìn)一步作用從而得到最終產(chǎn)品的。若變性速率遠(yuǎn)小于第一步水解速率,水解受變性速率控制,反應(yīng)混合物只有天然蛋白和終產(chǎn)物,這種反應(yīng)被稱為“遞進(jìn)(one by one)反應(yīng)”,該反應(yīng)意味著一種蛋白酶一次專一的降解一種底物。相反,如果第一步水解速率遠(yuǎn)小于變性速率,天然蛋白分子快速轉(zhuǎn)變?yōu)橹虚g態(tài),中間態(tài)產(chǎn)物再慢慢降解為終產(chǎn)物,這就是“拉鏈反應(yīng)(zipper reaction)”,也就是說當(dāng)變性速率較大時,第一步水解速率就變得具有決定性,至少在反應(yīng)初始階段,總反應(yīng)速率將提高。低水解度時,遞進(jìn)反應(yīng)的可溶解的部分包括天然蛋白和極少的短肽。而如果是鏈?zhǔn)椒磻?yīng),可溶解部分就是分子量分布較寬的肽段。而且,如果蛋白底物的天然形式遵循遞進(jìn)反應(yīng)規(guī)律,變性的結(jié)果就是可以提高反應(yīng)速率,降解的速率類似于拉鏈反應(yīng)。
Adler-Nissen曾做實驗研究,控制水解度為6%,脫脂豆粉直接經(jīng)Alcalase水解與脫脂豆粉經(jīng)過pH4.5下50℃加熱10或30分鐘又或90℃加熱10分鐘后再水解比較,產(chǎn)物通過凝膠色譜檢測發(fā)現(xiàn)天然底物的水解產(chǎn)物主要為蛋白或不能被分離的大肽鏈和稀少的小肽,而變性底物的水解產(chǎn)物是較寬范圍的中等長度的肽段和稀少的大分子量的肽段。后來的研究進(jìn)一步表明中等長度的肽鏈相對未改性的蛋白在酸性溶液中的溶解性要好,這種蛋白產(chǎn)品常用在乳制品和酸性飲料中。
現(xiàn)代蛋白(去)折疊的能量勢壘理論(energy landscape theory)和漏斗概念(the funnel concept)指出,蛋白質(zhì)變性時并非一步完成去折疊而成為完全展開狀態(tài)。不同蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)之間并不是一種剛性的、非此即彼的關(guān)系;從天然態(tài)到變性態(tài)之間,存在稱之為熔球體的過渡態(tài),即蛋白的變性過程為由天然折疊態(tài)轉(zhuǎn)變?yōu)榉€(wěn)定的瞬時部分變性的熔球過渡態(tài),再轉(zhuǎn)變?yōu)橥耆归_態(tài),氨基殘基中的天然結(jié)構(gòu)在處理過程中就有可能變?yōu)榉翘烊粦B(tài)。P.X.Qi和E.M.Brown等人進(jìn)一步研究了乳蛋白的結(jié)構(gòu)變化,證明從天然態(tài)到變性態(tài)的過程中還存在多種中間態(tài)。后來的研究進(jìn)一步證明了球狀蛋白肽鍵的斷裂速率極大地受到三級結(jié)構(gòu)的影響。由于過渡態(tài)蛋白質(zhì)分子具有較多的活性基團和活性位點,使得我們能夠更有效地對它進(jìn)行結(jié)構(gòu)修飾。蛋白質(zhì)的變性程度可以通過溫度、pH、加熱時間、蛋白質(zhì)濃度、有機溶劑、以及機械作用等多種方式進(jìn)行控制。比如Z.Y.Ju等人對酶促乳清蛋白的凝膠性進(jìn)行了研究,他們將9%的乳清蛋白溶液在80℃下加熱2到30分鐘后,用地衣芽孢桿菌(Bacillus licheniformis protease)作用,測其凝膠性,發(fā)現(xiàn)凝膠過程與變性程度密切相關(guān),變性程度越高,凝膠越早,凝膠硬度增長更快,且變性程度與凝膠硬度呈線性相關(guān)。Surówka在他的文章中也提到一種先經(jīng)過擠壓變性而制備改性蛋白的方法,通過SDS-PAGE比較Alcalase和Esperase蛋白酶對擠壓和非擠壓大豆?jié)饪s蛋白限制性水解的產(chǎn)物,發(fā)現(xiàn)與擠壓蛋白達(dá)到相同含量氨基氮的情況下,非擠壓蛋白的水解更具選擇性,許多典型的大豆蛋白化學(xué)鍵仍然存在,而且擠壓后的原料比未擠壓前更易水解。由上述理論和事例可以看到經(jīng)過變性后的大豆蛋白是一種全新的分離蛋白。所以本發(fā)明中加熱的條件包括過渡態(tài)大豆蛋白的制備和水解液的滅酶都是值得研究的關(guān)鍵問題。從掌握的資料來看,國內(nèi)外還沒有這方面的報道。

發(fā)明內(nèi)容
本發(fā)明的目的就是開發(fā)出一種對部分熱變性蛋白進(jìn)行酶改性而得到無凝膠性的大豆蛋白。經(jīng)研究證實,等電點大豆蛋白經(jīng)過控制條件下的加熱變性后,通過限制性酶水解,其凝膠性被破壞。通過加入一定劑量的外肽酶來消除大豆蛋白水解時產(chǎn)生的苦味,使水解物可以應(yīng)用于乳制品、飲料和沖調(diào)飲料、蛋白質(zhì)營養(yǎng)補充劑及注射型中。
為有效的破壞凝膠性,采用在等電點pH值下加熱蛋白的方式,得到一種過渡態(tài)的大豆蛋白原料,加熱的條件是本發(fā)明中的主要研究對象之一。
本發(fā)明的技術(shù)方案一種通過過渡態(tài)大豆蛋白的酶改性制備低凝膠性高分散性大豆蛋白的方法,所述方法包括(1)以低溫脫脂豆粕為原料制備部分熱變性的大豆蛋白,即過渡態(tài)大豆蛋白;(2)過渡態(tài)大豆蛋白的酶解依次加入酶制劑,將過渡態(tài)大豆蛋白水解一定時間,并在此過程中脫苦,從而生產(chǎn)出一種大豆蛋白水解物;(3)后處理大豆蛋白水解物滅活酶混合物,經(jīng)均質(zhì)、噴霧干燥、噴涂磷脂得到大豆蛋白產(chǎn)品。要求產(chǎn)品的凝膠強度軟凝膠態(tài)產(chǎn)品的凝膠強度為50g左右,無凝膠態(tài)產(chǎn)品的凝膠強度小于25g。
制備過渡態(tài)大豆蛋白以低溫脫脂豆粕為原料,采用常規(guī)方法以固液比1∶10~1∶20g/ml懸浮于30℃的水溶液中,在pH值為7.0~8.0下堿溶40~60分鐘,離心分離得到蛋白上清液;上清液調(diào)節(jié)pH值為4.0~5.0,在40~80℃下攪拌加熱5~30分鐘;酸性蛋白溶液加熱結(jié)束后,離心分離得到酸凝乳,加水至固形物含量為8%~18%,回調(diào)至pH值為7.25~7.4,得到過渡態(tài)大豆蛋白溶液。
制備過渡態(tài)大豆蛋白的優(yōu)選條件為以低溫脫脂豆粕為原料,采用常規(guī)方法以固液比1∶10~1∶20g/ml懸浮于30℃的水溶液中,在pH值為7.0~7.5下堿溶40~60分鐘,離心分離得到蛋白上清液;上清液調(diào)節(jié)pH值為4.0~5.0,在50~60℃下攪拌加熱5~10分鐘;酸性蛋白溶液加熱結(jié)束后,離心分離得到酸凝乳,加水至固形物含量為10%~14%,回調(diào)至pH值為7.25~7.4,即得到過渡態(tài)大豆蛋白溶液。
過渡態(tài)大豆蛋白的酶解向得到的過渡態(tài)大豆蛋白溶液中,以大豆蛋白固形物含量計依次加入0.1%~0.5%的內(nèi)肽酶及0.05%~0.5%的外肽酶,酶解溫度50~60℃,酶解時間30~40min;所述內(nèi)肽酶為中性細(xì)菌蛋白酶、植物蛋白酶或兩種酶的混合物;所述外肽酶為真菌類蛋白酶Flavourzyme(Novo)和Peptidase R(Amano)。
酶解液后處理得到的水解液采用蒸汽加熱至100~140℃,作用5~10s滅酶;滅酶后均質(zhì),均質(zhì)壓力為25~35MPa;噴霧干燥的進(jìn)風(fēng)溫度為160~180℃,出風(fēng)溫度為60~85℃;將20%的磷脂乳濁液以1∶10的比例噴涂于蛋白粉表面,即得產(chǎn)品。
酶解液后處理的優(yōu)選條件得到的水解液采用蒸汽加熱至120~140℃,作用5~10s滅酶。
豆粕經(jīng)堿溶離心得到蛋白溶液,調(diào)節(jié)pH值到等電點范圍后40~80℃加熱,離心分離后得到酸性過渡態(tài)蛋白原料。加熱的溫度和時間需要注意。因為處理條件的不同會產(chǎn)生不同的過渡態(tài)蛋白,從而影響水解的條件及產(chǎn)物的功能性?;卣{(diào)pH值至7.25~7.4,控制這樣的初始pH值是為了在反應(yīng)結(jié)束后不再調(diào)節(jié)蛋白溶液的酸堿性。隨著pH向中性靠近,粘度突然升高,pH調(diào)至理想范圍變得困難。因此,在向酸凝乳中加堿時必須不斷攪拌。而且為防止酸凝乳中產(chǎn)生過量的堿區(qū)域和放熱點,堿液的稀釋也是必須的,否則會導(dǎo)致某些氨基酸的分解。以大豆蛋白固形物含量計加入0.1%~0.5%內(nèi)肽酶及0.05%~0.5%外肽酶,50~60℃作用30~40min。得到的水解液均質(zhì)后,采用蒸汽加熱至100~140℃,作用5~10s滅酶,結(jié)束后均質(zhì)、噴霧干燥、噴涂磷脂得到大豆蛋白產(chǎn)品。
得到的產(chǎn)品測其各項性能方法如下(1)凝膠性取3g大豆蛋白使其溶解于22g去離子水中,即配成12%的蛋白溶液于25ml燒杯中,用保鮮膜封口,在90℃水浴鍋內(nèi)加熱保溫30min后取出,置于冰水浴中迅速冷卻,放入4℃冰箱中保存24h后觀察,用物性測試儀(TextureAnalyzer TA-XTZi)測定凝膠強度,選用直徑為12mm的圓柱狀平頭沖頭,沖壓速度4mm/s,記錄凝膠破裂時所需的力定義為凝膠強度,記錄沖壓深度為5mm時所需的力為凝膠彈性。
(2)TCA-NSI三氯乙酸中可溶性氮含量測定(A 5% TCA Solubilization Byweight)——此方法可表征蛋白的水解情況。取1g改性大豆蛋白溶解于24g去離子水中,加入等質(zhì)量10%的三氯乙酸溶液,充分振蕩混合,靜置10min,在4000r/min轉(zhuǎn)速下離心20min,取一定比例上清液用凱氏定氮法定氮,5%TCA-N溶解性(wt%)=N1/N0×稀釋倍數(shù),(式中N1為在10%三氯乙酸中可溶性氮,N0為大豆蛋白中總氮)。
(3)濁度法測定懸浮穩(wěn)定性——配制0.4%的大豆蛋白溶液,在600nm下觀測其24小時前后的吸光度值變化程度(Δε%=(ε0-ε)/ε0×100%),以表征溶液的懸浮穩(wěn)定性。
本發(fā)明的有益效果本發(fā)明發(fā)現(xiàn)熱變性過渡態(tài)大豆蛋白通過酶改性后可以得到凝膠性弱的大豆蛋白。而適當(dāng)?shù)臏缑柑幚韯t可以兼顧破壞凝膠性卻不影響蛋白溶液的懸浮穩(wěn)定性。
我們通過研究發(fā)現(xiàn)蛋白的變性程度和其水解蛋白的懸浮穩(wěn)定性存在著互相制約的關(guān)系。加熱強度越大,蛋白展開程度越高,越有利于酶水解破壞凝膠性,有研究表明組成為分子量5,000到20,000的中等長度肽鏈的蛋白溶液的粘度較低;但過度的加熱則會導(dǎo)致水解蛋白肽段的聚集,從而影響溶液的懸浮穩(wěn)定性。由此可見,酶改性前如何控制變性程度具有重要意義。
除了良好的懸浮穩(wěn)定性之外,用于食品的大豆蛋白也必須有良好的風(fēng)味。一般,對于變性蛋白的水解,中等長度肽鏈的水解產(chǎn)物是主要的,但與此同時產(chǎn)生的短肽卻導(dǎo)致了不愉快的苦味。具有外肽酶活性的真菌類蛋白酶的加入可以起到切除疏水基團從而達(dá)到脫苦的目的。
我們國家乳制品和塊肉制品注射生產(chǎn)所需蛋白一直都依靠從國外進(jìn)口。形成這種局面的原因主要是關(guān)鍵生產(chǎn)工藝技術(shù)沒有突破性進(jìn)展,一些先進(jìn)的改性工藝還沒有應(yīng)用到生產(chǎn)中。所以此項發(fā)明具有良好的推廣前景。


圖1過渡態(tài)大豆蛋白的制備流程圖。
圖2酶改性大豆蛋白的制備流程圖。
具體實施例方式
實施例1以低溫脫脂豆粕為原料,采用常規(guī)方法以固液比1∶15g/ml懸浮于30℃的水溶液中,在pH值為7.4堿溶50min,離心分離得到上清液,上清液調(diào)節(jié)pH值為7后,50℃攪拌加熱10min,離心分離得到酸凝乳,加水至固形物含量為13%,回調(diào)pH值為7.4,加入0.2%水解蛋白酶和0.3% Peptidase R 50~60℃作用40min。得到的水解液采用蒸汽加熱至120℃作用5s滅酶,結(jié)束后均質(zhì),經(jīng)噴霧干燥、噴涂磷脂后得到大豆蛋白產(chǎn)品。產(chǎn)品凝膠強度為102.3g,凝膠彈性為76.7g,5%TCA-N溶解性(wt%)為13.4%,Δε%為3.5%。
其他條件為本發(fā)明所列條件范圍內(nèi),僅上清液調(diào)pH為7.0時,結(jié)果產(chǎn)品的凝膠強度大于100g,試驗不理想。
實施例2以低溫脫脂豆粕為原料,采用常規(guī)方法以固液比1∶15g/ml懸浮于30℃的水溶液中,在pH值為7.4堿溶50min,離心分離得到上清液,上清液調(diào)節(jié)pH值為4.5后,80℃攪拌加熱5min,離心分離得到酸凝乳,加水至固形物含量為13%,回調(diào)pH值為7.25,加入0.1%內(nèi)肽酶和0.05%Peptidase R 50~60℃作用40min。得到的水解液采用蒸汽加熱至120℃作用5s滅酶,結(jié)束后經(jīng)均質(zhì)、噴霧干燥、噴涂磷脂后得到大豆蛋白產(chǎn)品。產(chǎn)品凝膠強度為4.9g,凝膠彈性為3.1g,5%TCA-N溶解性(wt%)為67.5%,Δε%為73.5%。
實施例3以低溫脫脂豆粕為原料,采用常規(guī)方法以固液比1∶10g/ml懸浮于30℃的水溶液中,在pH值為7.2堿溶60min,離心分離得到上清液,上清液調(diào)節(jié)pH值為4.5后,40℃攪拌加熱30min,離心分離得到酸凝乳,加水至固形物含量為14%,回調(diào)pH值為7.3,加入0.5%內(nèi)肽酶及0.10%Peptidase R,50~60℃作用時間40min。得到的水解液采用蒸汽加熱至120℃作用10s滅酶,結(jié)束后經(jīng)均質(zhì)、噴霧干燥、噴涂磷脂后得到大豆蛋白產(chǎn)品。產(chǎn)品凝膠強度為53.2g,凝膠彈性為41.5g,5%TCA-N溶解性(wt%)為34.4%,Δε%為7.5%。
實施例4以低溫脫脂豆粕為原料,采用常規(guī)方法以固液比1∶20g/ml懸浮于30℃的水溶液中,在pH值為7.0堿溶60min,離心分離得到上清液,上清液調(diào)節(jié)pH值為4.0后,70℃攪拌加熱8min,離心分離得到酸凝乳,加水至固形物含量為14%,回調(diào)pH值為7.3,加入0.15%內(nèi)肽酶及0.10%Peptidase R,50~60℃作用時間40min。得到的水解液采用蒸汽加熱至120℃作用10s滅酶,結(jié)束后經(jīng)均質(zhì)、噴霧干燥、噴涂磷脂后得到大豆蛋白產(chǎn)品。
產(chǎn)品凝膠強度為5.3g,凝膠彈性為3.9g,5%TCA-N溶解性(wt%)為49.9%,Δε%為67.5%。
實施例5以低溫脫脂豆粕為原料,采用常規(guī)方法以固液比1∶15g/ml懸浮于30℃的水溶液中,在pH值為7.5堿溶40min,離心分離得到上清液,上清液調(diào)節(jié)pH值為5.0后,50℃攪拌加熱10min,離心分離得到酸凝乳,加水至固形物含量為14%,回調(diào)pH值為7.3,加入0.35%內(nèi)肽酶和0.2% Flavourzyme,50~60℃作用時間30min。得到的水解液采用蒸汽加熱至140℃作用10s滅酶,結(jié)束后經(jīng)均質(zhì)、噴霧干燥、噴涂磷脂后得到大豆蛋白產(chǎn)品。
產(chǎn)品凝膠強度為20.7g,凝膠彈性為16.8g,5%TCA-N溶解性(wt%)為34.5%,Δε%為12.3%,有微弱的苦味。
實施例6以低溫脫脂豆粕為原料,采用常規(guī)方法以固液比1∶15g/ml懸浮于30℃的水溶液中,在pH值為7.4堿溶50min,離心分離得到上清液,上清液調(diào)節(jié)pH值為4.5后,60℃攪拌加熱10min,離心分離得到酸凝乳,加水至固形物含量為13%,回調(diào)pH值為7.4,加入0.2%內(nèi)肽酶和0.3%Peptidase R 50~60℃作用40min。得到的水解液采用蒸汽加熱至140℃作用10s滅酶,結(jié)束后經(jīng)均質(zhì)、噴霧干燥、噴涂磷脂后得到大豆蛋白產(chǎn)品。產(chǎn)品凝膠強度為10.6g,凝膠彈性為6.7g,5%TCA-N溶解性(wt%)為24.0%,Δε%為12.1%,只有微弱苦味。
實施例7以低溫脫脂豆粕為原料,采用常規(guī)方法以固液比1∶15g/ml懸浮于30℃的水溶液中,在pH值為7.4堿溶60min,離心分離得到上清液,上清液調(diào)節(jié)pH值為4.5后,60℃攪拌加熱10min,離心分離得到酸凝乳,加水至固形物含量為13%,回調(diào)pH值為7.4,加入0.2%內(nèi)肽酶和0.5%Flavourzyme 50~60℃作用40min。得到的水解液采用蒸汽加熱至140℃作用10s滅酶,結(jié)束后經(jīng)均質(zhì)、噴霧干燥、噴涂磷脂后得到大豆蛋白產(chǎn)品。產(chǎn)品凝膠強度為9.2g,凝膠彈性為5.3g,5%TCA-N溶解性(wt%)為25.2%,Δε%為22.3%,苦味微弱。
權(quán)利要求
1.一種通過過渡態(tài)大豆蛋白的酶改性制備低凝膠性高分散性大豆蛋白的方法,其特征是所述方法包括(1)以低溫脫脂豆粕為原料制備一種部分熱變性的大豆蛋白,即過渡態(tài)大豆蛋白;(2)過渡態(tài)大豆蛋白的酶解依次加入酶制劑,將過渡態(tài)大豆蛋白水解一定時間,并在此過程中脫苦,從而生產(chǎn)出一種大豆蛋白水解物;(3)后處理大豆蛋白水解物滅活酶混合物,經(jīng)均質(zhì)、噴霧干燥、噴涂磷脂得到酶改性的大豆蛋白產(chǎn)品。
2.根據(jù)權(quán)利要求1所述的方法,其特征是制備過渡態(tài)大豆蛋白以低溫脫脂豆粕為原料,采用常規(guī)方法以固液比1∶10~1∶20g/ml懸浮于30℃的水溶液中,在pH值為7~8下堿溶40~60分鐘,離心分離得到蛋白上清液;上清液調(diào)節(jié)pH值為4.0~5.0,在40~80℃下攪拌加熱5~30分鐘;酸性蛋白溶液加熱結(jié)束后,離心分離得到酸凝乳,加水至固形物含量為8%~18%,回調(diào)至pH值為7.25~7.4,即得到過渡態(tài)大豆蛋白溶液。
3.根據(jù)權(quán)利要求2所述的方法,其特征是制備過渡態(tài)大豆蛋白以低溫脫脂豆粕為原料,采用常規(guī)方法以固液比1∶10~1∶20g/ml懸浮于30℃的水溶液中,在pH值為7.0~7.5下堿溶40~60分鐘,離心分離得到蛋白上清液;上清液調(diào)節(jié)pH值為4.0~5.0,在50~60℃下攪拌加熱5~10分鐘;酸性蛋白溶液加熱結(jié)束后,離心分離得到酸凝乳,加水至固形物含量為10%~14%,回調(diào)至pH值為7.25~7.4,即得到過渡態(tài)大豆蛋白溶液。
4.根據(jù)權(quán)利要求1所述的方法,其特征是過渡態(tài)大豆蛋白的酶解向得到的過渡態(tài)大豆蛋白溶液中,以大豆蛋白固形物含量計依次加入0.1%~0.5%的內(nèi)肽酶及0.05%~0.5%的外肽酶,酶解溫度50~60℃,酶解時間30~40min;所述內(nèi)肽酶為中性細(xì)菌蛋白酶、植物蛋白酶或兩種酶的混合物;所述外肽酶為真菌類蛋白酶Flavourzyme(Novo)和Peptidase R(Amano)。
5.根據(jù)權(quán)利要求1所述的方法,其特征是酶解液后處理得到的水解液采用蒸汽加熱至100~140℃,作用5~10s滅酶;滅酶后均質(zhì),均質(zhì)壓力為25~35MPa;噴霧干燥的進(jìn)風(fēng)溫度為160~180℃,出風(fēng)溫度為60~85℃;將20%的磷脂乳濁液以1∶10的比例噴涂于蛋白粉表面,即得產(chǎn)品。
6.根據(jù)權(quán)利要求5所述的方法,其特征是酶解液后處理得到的水解液采用蒸汽加熱至120~140℃,作用5~10s滅酶。
全文摘要
一種通過過渡態(tài)大豆蛋白的酶改性制備低凝膠性高分散性大豆蛋白的方法,屬于大豆深加工技術(shù)領(lǐng)域。本發(fā)明采用低溫脫脂豆粕為原料,先得到一種部分熱變性的過渡態(tài)大豆蛋白,然后使用內(nèi)肽酶和外肽酶進(jìn)行酶解,反應(yīng)結(jié)束經(jīng)過適當(dāng)?shù)募訜釡缑柑幚淼玫娇辔兜?、分散快、凝膠性弱、懸浮穩(wěn)定性好的大豆蛋白。該大豆蛋白產(chǎn)品可應(yīng)用于乳制品、飲料和沖調(diào)飲料、蛋白質(zhì)營養(yǎng)補充劑及注射型蛋白產(chǎn)品中。
文檔編號A23J3/34GK101077119SQ20071002125
公開日2007年11月28日 申請日期2007年4月16日 優(yōu)先權(quán)日2007年4月16日
發(fā)明者華欲飛, 龍禎, 逯昕, 張彩猛 申請人:江南大學(xué)
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